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Text File  |  1995-03-04  |  1.8 KB  |  36 lines
  1. ******************************
  2. * 14-3-3 proteins signatures *
  3. ******************************
  4.  
  5. The 14-3-3 proteins [1] are a  family  of  closely  related acidic homodimeric
  6. proteins of about 30 Kd  which  are  abundantly  present  in  mammalian  brain
  7. tissues  and located  preferentially  in neurons.  The 14-3-3 proteins seem to
  8. have   multiple  biological  activities.   They  function  as   protein-kinase
  9. dependent  activators  of  tyrosine and tryptophan hydroxylases, which are key
  10. enzymes in  the biosynthetic pathway  of  neurotransmitters, such as  dopamine
  11. and serotonin,  in the brain.  Some  of  them  act as  inhibitors  of  protein
  12. kinase C while others have been shown to  have a phospholipase A2 activity  on
  13. choline and ethanolamine glycerophospholipids.  In yeast a 14-3-3-like protein
  14. (gene BMH1) is involved in growth regulation.
  15.  
  16. The 14-3-3 family of proteins are ubiquitously found in all eukaryotic species
  17. studied and have been sequenced in fungi, plants, Drosophila, and vertebrates.
  18. The  sequences  of  the 14-3-3  proteins  are  extremely  well  conserved.  As
  19. signature patterns we have selected two perfectly conserved regions: the first
  20. is a peptide of 11 residues  located in  the N-terminal section; the second, a
  21. 21 amino acid region located in the C-terminal section.
  22.  
  23. -Consensus pattern: R-N-L-L-S-V-A-Y-K-N-V
  24. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  25. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  26.  
  27. -Consensus pattern: S-Y-K-D-S-T-L-I-M-Q-L-L-[RH]-D-N-L-T-L-W-T-[SA]
  28. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  29. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  30.  
  31. -Last update: October 1993 / Patterns and text revised.
  32.  
  33. [ 1] Aitken A., Collinge D.B., van Heusden B.P.H., Isobe T., Roseboom P.H.,
  34.      Rosenfeld G., Soll J.
  35.      Trends Biochem. Sci. 17:498-501(1992).
  36.